Enzīmi (fermenti) ir dzīvos organismos notiekošo reakciju katalizatori. Tagad zināmi tuvu 2000 enzīmu. Eznzīmu katalizētas pārvērtības notiek visos dzīvos organismos, un arī no tiem pagatavotos produktos.
Enzīmu izaktivēšanos vai aktivitātes un sadalījuma izmaiņas šūnās izsauc normālo dzīvības procesu izmaiņu. Veterinārārstam jāzina arī pārvērtības, kuras veidojas pārtikas uzglabāšanas un termiskas apstrādes rezultāta analīzes rezultātus kā selektīvus indikatorus izmanto, lai konstatētu šādu iedarbību pārtikas produktu tehnoloģiju kontrolē. Piemēram, piena, medus pasterizācija, svaigas gaļas vai zivju atšķiršana no dziļi, ilgstoši sasaldētas atšķiršana.
Enzīmu īpašības izmanto arvien jaunās fermentīvajās pārtikas analīzes metodēs vai to izmantošana pārtikas tehnoloģijā, kā arī diagnostikā verinārmedicīnā un medicīnā.
Enzīmu uzbūve
Eznzīmi ir globulāri proteīni ar dažādu molekulmasu. Proteīnu struktūru nosaka aminoskābju secība, peptīdu ķēdes konformācija. Lielākie enzīmi parasti sastāv no divām uz vairākām proteīnu ķēdēm (subdaļiņām jeb protomēriem) – tiem ir kvartiārā struktūra. Dažādu subdaļiņu esamība veido arī izoenzīmu parādību, dāžada sastāva enzīmu, kuri katalīzē vienu un to pašu reakciju, esamību. Izoenzīmi atšķiras arī ar savu stabilitāti un katalītisko aktivitāti.
Kofaktori
Atšķirībā no enzīmiem-proteīniem, kurus veido tikai aminoskābes, pastāv ļoti daudz enzīmu, kuru darbības mehānismā piedalās neolbaltumvielu komponentes, bez kurām tie nevar funkcionēt, tāpēc pievienojot vēl citas grupas, palielinās iespējamās mijiedarbības iespējas ar substrātu ko vairs neierobežo aminoskābju radikālu veidu skaits, kurus sauc par kofaktoriem vai koenzīmiem. Tāda enzīma polipeptīda daļu sauc par apoenzīmu, un tā nodrošina substrāta orientāciju. Visbiežāk kofaktors novietots enzīma trešējās struktūras dobumā un piesaistīts ar nekovalentām saitēm, tomēr dažreiz realizējas kovalentā saistība, vai metāla jonu gadījumā koordinatīvā saistība kā kompleksos savienojumus. Ja kofaktors saistīts ar nekovalentām saitēm, tad tas viegli var atdalīties, turpretim kovalenta kofaktora atdalīšanās nav iespējama. Viena un tā paša kofaktora saistība dažādos enzīmos var būt atšķirīga.
Daudziem enzīmiem nepieciešami par kofaktoriem dažādu metālu joni, kas izskaidro organisma nepieciešamību pēc mikroelementiem: dzelzs, cinka, vara, mangāna , molibdēna, kobalta, niķeļa, vanādija un selēna joniem. Šie joni koordinē kovalentās saites saistot slāpekļa vai skābekļa elektronu pārus enzīmos vai substrātos, šādi saistot substrātu aktīvajā centrā vai piedaloties reakcijas norisē, piemēram, karboksipeptidāze-A satur Zn2+ jonu, kas nepieciešams katalīzes norisē, jo saistās ar koordinācijas saitēm aktīvajā centrā His-69, Glu-72 un His 196 pie kura piesaistās substrāts. Mg2+ jons aktivē enzīmus, kuri katalīzē fosfāta estera saites un fosfātu anhidrīdu saites hidrolīzi un veidošanos. Red-okssistēmās nozīmīgi ir Fe3+/Fe2+ jonu sistēma ar plašu oks-red potenciālu skalu atkarībā no porfīnu vai proteīnu par ligandu dabas. Oksidāžu sastāvā satopama C2+/Cu+ sistēma
Koenzīmu A satur aciltansferāzes, kas pārnes acilgrupu (skābes radikālu) no viena substrāta uz citu. Būtībā reakcijas elementārā aktā koenzīms darbojas kā otrais substrāts (ko-substrāts).…
